Katepsin X
| Katepsin X | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.18.1 | ||||||||
| CAS broj | 37217-21-3 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Katepsin X (EC 3.4.18.1, katepsin B2, karboksipeptidaza cisteinskog tipa, katepsin IV, katepsin Z, kiselina karboksipeptidaza, lizozomalna karboksipeptidaza B) je enzim.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Odvajanje C-terminalnih aminokiselinskih ostataks sa širokom specifičšću, sa odsustvom dejstva na C-terminalnom prolinu. Manifestuje slabu endopeptidaznu aktivnost
Katepsin X je lizozomalna cisteinska peptidaza iz familije C1 (papainske familije).
Reference
- ^ Nägler, D.K., Zhang, R., Tam, W., Sulea, T., Purisima, E.O. and Ménard, R. (1999). „Human cathepsin X: A cysteine protease with unique carboxypeptidase activity”. Biochemistry. 38: 12648—12654. PMID 10504234. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Nägler, D.K. and Ménard, R. (1998). „Human cathepsin X: A novel cysteine protease of the papain family with a very short proregion and unique insertions”. FEBS Lett. 434: 135—139. PMID 9738465. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Santamaría, I. Velasco, G., Pendás, A.M., Fueyo, A. and López-Otín, C. (1998). „Cathepsin Z, a novel human cysteine proteinase with a short propeptide domain and a unique chromosomal location”. J. Biol. Chem. 273: 16816—16823. PMID 9642240. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ McDonald, J.K. & Ellis, S. (1975). „On the substrate specificity of cathepsins B1 and B2 including a new fluorogenic substrate for cathepsin B1”. Life Sci. 17: 1269—1276. PMID 577.
- ^ Otto, K. & Riesenkönig, H. (1975). „Improved purification of cathepsin B1 and cathepsin B2”. Biochim. Biophys. Acta. 379: 462—475. PMID 1122298.
- ^ Ninjoor, V., Taylor, S.L. and Tappel, A.L. (1974). „Purification and characterization of rat liver lysosomal cathepsin B2”. Biochim. Biophys. Acta. 370: 308—321. PMID 4429705. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Cathepsin+X на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- CAPN1
- CAPN2
- CAPN3
- CAPN5
- CAPN6
- CAPN7
- CAPN8
- CAPN9
- CAPN10
- CAPN11
- CAPN12
- CAPN13
- CAPN14
- CAPNS1
- CAPNS2
- Klostripain
- Prokoagulant kancera
- Separaza
- Autofagin
- Kruzipain
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
