| RAD51B |
|---|
|
| Ідентифікатори |
|---|
| Символи | RAD51B, R51H2, RAD51L1, REC2, RAD51 paralog B |
|---|
| Зовнішні ІД | OMIM: 602948 MGI: 1099436 HomoloGene: 50190 GeneCards: RAD51B |
|---|
| |
| Пов'язані генетичні захворювання |
|---|
| ревматоїдний артрит, макулодистрофія, male breast cancer[1] |
| Онтологія гена |
|---|
| Молекулярна функція | • DNA binding
• nucleotide binding
• ATP-dependent activity, acting on DNA
• DNA strand exchange activity
• single-stranded DNA binding
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• four-way junction DNA binding
• double-stranded DNA binding
• endodeoxyribonuclease activity
• ATP binding
|
|---|
| Клітинна компонента | • replication fork
• нуклеоплазма
• Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex
• клітинне ядро
|
|---|
| Біологічний процес | • strand invasion
• response to ionizing radiation
• reciprocal meiotic recombination
• DNA recombination
• зсідання крові
• cellular response to DNA damage stimulus
• positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle
• mitotic recombination
• GO:0100026 Репарація ДНК
• meiotic DNA recombinase assembly
• double-strand break repair via homologous recombination
|
|---|
| Джерела:Amigo / QuickGO | |
| Ортологи |
|---|
| Види | Людина | Миша |
|---|
| Entrez | | |
|---|
| Ensembl | | |
|---|
| UniProt | | |
|---|
| RefSeq (мРНК) | NM_002877
NM_133509
NM_133510
NM_001321809
NM_001321810
| NM_001321812
NM_001321814
NM_001321815
NM_001321817
NM_001321818
NM_001321819
NM_001321821 |
| |
|---|
| RefSeq (білок) | NP_001308738
NP_001308739
NP_001308741
NP_001308743
NP_001308744
| NP_001308746
NP_001308747
NP_001308748
NP_001308750
NP_002868
NP_598193
NP_598194 |
| |
|---|
| Локус (UCSC) | Хр. 14: 67.82 – 68.73 Mb | Хр. 12: 79.3 – 79.81 Mb |
|---|
| PubMed search | [2] | [3] |
|---|
| Вікідані |
| Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
RAD51B (англ. RAD51 paralog B) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми[4]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 384 амінокислот, а молекулярна маса — 42 196[5].
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як пошкодження ДНК, репарація ДНК, рекомбінація ДНК, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ДНК. Локалізований у ядрі.
Література
- Rice M.C., Smith S.T., Bullrich F., Havre P., Kmiec E.B. (1997). Isolation of human and mouse genes based on homology to REC2, a recombinational repair gene from the fungus Ustilago maydis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 7417—7422. PMID 9207106 DOI:10.1073/pnas.94.14.7417
- Cartwright R., Dunn A.M., Simpson P.J., Tambini C.E., Thacker J. (1998). Isolation of novel human and mouse genes of the recA/RAD51 recombination-repair gene family. Nucleic Acids Res. 26: 1653—1659. PMID 9512535 DOI:10.1093/nar/26.7.1653
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Liu N., Schild D., Thelen M.P., Thompson L.H. (2002). Involvement of Rad51C in two distinct protein complexes of Rad51 paralogs in human cells. Nucleic Acids Res. 30: 1009—1015. PMID 11842113 DOI:10.1093/nar/30.4.1009
- Lio Y.-C., Mazin A.V., Kowalczykowski S.C., Chen D.J. (2003). Complex formation by the human Rad51B and Rad51C DNA repair proteins and their activities in vitro. J. Biol. Chem. 278: 2469—2478. PMID 12427746 DOI:10.1074/jbc.M211038200
- Yokoyama H., Kurumizaka H., Ikawa S., Yokoyama S., Shibata T. (2003). Holliday junction binding activity of the human Rad51B protein. J. Biol. Chem. 278: 2767—2772. PMID 12441335 DOI:10.1074/jbc.M210899200
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з RAD51B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9822 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
- ↑ UniProt, O15315 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
Див. також
 | Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Послідовність амінокислот
| 10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
|---|
| MGSKKLKRVG | | LSQELCDRLS | | RHQILTCQDF | | LCLSPLELMK | | VTGLSYRGVH |
| ELLCMVSRAC | | APKMQTAYGI | | KAQRSADFSP | | AFLSTTLSAL | | DEALHGGVAC |
| GSLTEITGPP | | GCGKTQFCIM | | MSILATLPTN | | MGGLEGAVVY | | IDTESAFSAE |
| RLVEIAESRF | | PRYFNTEEKL | | LLTSSKVHLY | | RELTCDEVLQ | | RIESLEEEII |
| SKGIKLVILD | | SVASVVRKEF | | DAQLQGNLKE | | RNKFLAREAS | | SLKYLAEEFS |
| IPVILTNQIT | | THLSGALASQ | | ADLVSPADDL | | SLSEGTSGSS | | CVIAALGNTW |
| SHSVNTRLIL | | QYLDSERRQI | | LIAKSPLAPF | | TSFVYTIKEE | | GLVLQETTFC |
| SVTQAELNWA | | PEILPPQPPE | | QLGLQMCHHT | | QLIF |
 Портал «Біологія»  Портал «Хімія»
|
| На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |
