Aconitase

Aconitase 1, solúvel
Aconitase
A regulação da atividade da enzima aconitase é feita através da adição de um ferro ao centro de ferro-enxofre (Fe4S4)
Indicadores
Símbolo ACO1
Símbolos alt. IREB1
HUGO 117
Entrez 48
OMIM 100880
RefSeq NM_002197
UniProt P21399
Outros dados
Número EC 4.2.1.3
Locus Cr. 9 p21.1
Aconitase 2, mitocondrial
Indicadores
Símbolo ACO2
HUGO 118
Entrez 50
OMIM 100850
RefSeq NM_001098
UniProt Q99798
Outros dados
Número EC 4.2.1.3
Locus Cr. 9 p13.2

A aconitase (também conhecida por aconitato hidratase) é uma enzima metaloprotéica que catalisa a estereoisomerização do citrato para o isocitrato via cis-aconitato no ciclo de Krebs (também chamado ciclo do ácido cítrico). É uma enzima regulada negativamente pelo LH e FSH, apresentando relação íntima com a diabetes trazendo, ao indivíduo, alta produção energética e ele fica com sintomas de hipertireoidismo. Ela regula positivamente o cortisol elevando a sua taxa basal. Tal situação leva ao indivíduo à Doença de Graves.

Referências

  • (em inglês) Beinert, H., Kennedy, M.C. and Stout, C.D. (1996). «Aconitase as iron-sulfur protein, enzyme, and iron-regulatory protein». Chem. Rev. 96: 2335–2373  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • (em inglês) Flint, D.H. and Allen, R.M. (1996). «Iron-sulfur proteins with nonredox functions». Chem. Rev. 96: 2315–2334  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • (em inglês) Frishman, D. and Hentze, M.W. (1996). «Conservation of aconitase residues revealed by multiple sequence analysis». Eur. J. Biochem. 239: 197–200  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)

Ligações externas

  • «7ACN» (em inglês)  - Estrutura PDB da aconitase de porco em um complexo lugante [Fe4S4] - isocitrato
  • «1L5J» (em inglês)  - Estrutura PDB de uma aconitase formada pelo complexo lugante [Fe3S4] - aconitato em uma bactéria Escherichia coli
  • «IPR000573» (em inglês)  - InterPro informações sobre a aconitase
  • MeSH Aconitase
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  • v
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  • e

A aconitase é um ácido cítrico desidratado